기존 알츠하이머병 치료법은 아밀로이드 베타나 활성 산소종 등 한 가지 원인만을 겨냥해 왔다. 그러나 알츠하이머병은 여러 원인이 동시에 작용하는 질환으로, 이러한 접근에는 한계가 있었다. 이에 대해 KAIST 연구진이 약물 후보 성분의 구성은 그대로 유지한 채 분자 구조의 배치만 바꿔 알츠하이머병을 악화시키는 여러 원인을 동시에 조절할 수 있는 새로운 전략을 제시했다. KAIST 화학과 임미희 교수 연구팀은 전남대학교 화학과 김민근 교수, 한국생명공학연구원 국가바이오인프라사업본부 이철호 박사, 실험동물자원센터 김경심 박사와의 공동 연구를 통해, 동일한 분자라도 구조의 배치 차이, 즉 위치 이성질체에 따라 알츠하이머병에 작용하는 방식이 달라질 수 있음을 분자 수준에서 규명했다고 22일 밝혔다. 연구팀은 사람의 치매 유전자를 지닌 알츠하이머 마우스 모델(APP/PS1)을 이용한 실험을 통해, 해당 화합물이 실제 생체 내에서도 효과를 보인다는 사실을 확인했다. 알츠하이머병은 하나의 원인으로 발생하지 않는다. 뇌에 쌓이는 아밀로이드 베타, 금속 이온, 활성 산소종 등 여러 물질이 서로 영향을 주며 병을 악화시킨다. 특히 금속 이온은 아밀로이드 베타와 결합해 독성을 키
전 NBC 뉴스 기자 찰스 서빈과 미국의 전설적 포크 가수 우디 거스리의 공통점은 희귀 유전성 질환인 헌팅턴병을 앓았다는 점이다. 헌팅턴병은 근육 조정 능력 상실, 인지 기능 저하, 정신적 문제를 동반하는 대표적 신경계 퇴행성 질환이다. KAIST 연구팀이 이 병의 원인 단백질인 헌팅틴 단백질의 새로운 기능을 규명하며 발병 원인 이해에 중요한 단서를 제공했다. KAIST는 생명과학과 송지준 교수 연구팀이 오스트리아 과학기술원, 프랑스 소르본느대·파리 뇌연구원, 스위스 연방공대 등과 함께 국제 공동연구를 진행해 헌팅틴 단백질이 세포골격 미세섬유(F-actin)를 다발 형태로 배열하는 구조적 원리를 밝혀냈다고 16일 밝혔다. 연구팀은 초저온 전자현미경(cryo-EM)과 세포생물학적 기법을 활용했다. 기존에는 헌팅틴 단백질이 소포 운반이나 미세소관 수송에 관여하는 등 세포골격을 ‘활용’하는 역할만 한다고 알려져 있었지만, 이번 연구는 헌팅틴 단백질이 세포골격 자체를 물리적으로 조직한다는 사실을 세계 최초로 입증했다. 연구팀은 헌팅틴 단백질이 F-actin에 직접 결합하고, 두 단백질이 짝을 이뤄 약 20나노미터 간격으로 세포골격을 다발 형태로 묶는다는 사실을 확인
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